Биология ва тиббиёт муаммолари 2024 №4 (155)

Тема статьи

THE ROLE OF COLLAGEN PROTEINS IN THE FORMATION AND RESORPTION OF BONE TISSUE (397-400)

Авторы

Kim Oksana Vladislavovna, Yusupov Shukhrat Abdurasulovich

Учреждение

Samarkand State Medical University, Republic of Uzbekistan, Samarkand

Аннотация

This article presents the issues of the structural organization of collagen proteins, various types of collagen and their role, the multi-stage process of synthesis of collagen proteins, as well as specific markers of bone metabolism reflecting the processes of modeling and remodeling of bone tissue, and the possibility of using them to assess the intensity of formation and resorption of bone tissue.

Ключевые слова

Collagen, fibrillar proteins, collagen synthesis, bone markers, modeling, remodeling.

Литературы

1. Ансари, Н.А. Неферментативное гликирование белков: от диабета до рака / Н.А. Ансари, З. Рашид // Биомедицинская химия. – 2010. – Т.56. – №2. – С.168-178. 2. Биохимия: учебник / под ред. Е.С. Северина. – М.:ГЭОТАР-МЕД, 2003. – 784с. 3. Бойчук, Н. В. Гистология, эмбриология, цитология:учебник /подред. Э. Г. Улумбекова, Ю. А. Челышева. – Москва: ГЭОТАР-Медиа, 2016. – 928с. 4. Венедиктова, А.А. Активность катепсина К и матриксных металлопротеаз в костной ткани крыс OXYS при развитии остеопороза / А.А. Венедиктова, О.В. Фаламеева, Н.Г. Колосова [и др.] // Биомедицинская химия. – 2010. – Т.56. – № 2. – С.274-282. 5. Кадурина, Т.И. Дисплазия соединительной ткани. Руководство для врачей / Т.И. Кадурина, В.Н. Горбунова. – СПб.: Элби-СПб, 2009. – 704с. 6. Омельяненко, Н. П. Костная ткань. Структурно-функциональная характеристика ее основных компонентов // Актуальные проблемы теоретической и клинической остеоартрологии. – Москва, 2005. – С. 37-81. 7. Пикалюк, В.С. Современные представления о биологии и функции костной ткани / В.С. Пикалюк, С.О. Мостовой // Таврический медико-биологический вестник. – 2006. – Т.9. – №3. – С.186-189. 8. Северин, Е.С. Биологическая химия / Е.С. Северин, Т.Л. Алейникова, Е.В. Осипов, С.А. Силаева. – М.: ООО «Медицинское информационное агентство», 2008. – 364с. 9. Смирнов А.В., Румянцев А.Ш. « Строение и функции костной ткани в норме и при патологии» Сообщение I Нефрология. 2014. Том 18. №6. Стр. 9-10 10. Торопцова, Н.В. Прогноз эффективности терапии с помощью биохимических маркёров костного метаболизма / Н.В. Торопцова, О.А. Никитинская // Украинский ревматологический журнал. – 2011. – Т. 3. – №45. – С.35-38. 11. Уровни организации минерального матрикса костной ткани и механизмы, определяющие параметры их формирования / А. С. Аврунин [и др.] // Морфология. – 2005. – Т. 127, № 2. – С. 78-82. 12. Юсупов Ш. А. Острый гематогенный остеомиелит у детей. //Educational Research in Universal Sciences. – 2024. – Т. 3. – №. 2. – С. 330-335. 13. Atkinson, M.A. The Pathogenesis and Natural History of Type 1 Diabetes / M.A. Atkinson // Cold Spring Harb Perspect Med. – 2012. – Vol.2. – №11. 14. Boudko, S.P. Autosomal Recessive Osteogenesis Imperfecta: A Puzzle for Bone Formation, Structure and Function / S.P. Boudko, E.N. Pokidysheva, H.P. Bächinger // Curr Genet Med Rep. – 2013. – Vol.1. – P.239-246. 15. Butolin E. G. et al. Role of biomarkers of organic ma-trix of bone tissue in chronic hematogenous osteomyelitis in children. //European journal of molecular medicine. – 2022. – Т. 2. – №. 5. 16. Chung, H.J. Collagen Fibril Formation / H.J. Chung, A. Steplewski, K.Y. Chung [et al.] // J. Biol. Chem. – 2008. – Vol.283. – №38. – P.25879-25886. 17. Chung, H.J. Collagen Fibril Formation / H.J. Chung, A. Steplewski, K.Y. Chung [et al.] // J. Biol. Chem. – 2008. – Vol.283. – №38. – P.25879-25886. 18. Crockett, J.C. Bone remodelling at a glance / J.C. Crockett, M.J. Rogers, F.P. Coxon [et al.] // J. Cell. Sci. – 2011. – Vol.124. – №7. – P.991-998. 19. Howes, J. The Recognition of Collagen and Triple-helical Toolkit Peptides by MMP-13 / J. Howes, D. Bihan, D.A. Slatter [et al.] // J. Biol. Chem. – 2014. – Vol.289. – №35. – P.24091-24101. 20. Kozielski, M. Determination of composition and struc-ture of spongy bone tissue in human head of femur by Raman spectral mapping / M. Kozielski, T. Buchwald, M. Szybowicz [et al.] // J Mater Sci Mater Med. – 2011. – Vol.22. – P.1653-1661. 21. Nakanishi, K. Combination of HLA-A24, -DQA1*03, and -DR9 Contributes to Acute-Onset and Early Complete β-Cell Destruction in Type 1 Diabetes: Longitudinal Study of Residual β-Cell Function / K. Nakanishi, H. Inoko // Diabetes. – 2006. – Vol.55. – №6. – P.1862-1868. 22. Panwar, P. Effects of Cysteine Proteases on the Struc-tural and Mechanical Properties of Collagen Fibers / P. Panwar, X. Du, V. Sharma [et al.] // J. Biol. Chem. – 2013. – Vol.288. – №8. – P.5940-5950. 23. Parisuthiman, D. Biglycan Modulates Osteoblast Dif-ferentiation and Matrix Mineralization / D. Parisuthiman, Y. Mochida, W. R. Duarte [et al.] // J. Bone Miner. Res. – 2005. – Vol.20. – №10. – P.1878-1886. 24. Sarkar, S.K. Single-molecule Tracking of Collagenase on Native Type I Collagen Fibrils Reveals Degradation Mechanism / S.K. Sarkar, B. Marmer, G. Goldberg [et al.] // Curr Biol. – 2012. – Vol.22. – №12. – P.1047-1056. 25. Schett, G. Cells of the synovium in rheumatoid arthri-tis. Osteoclasts / G. Schett // Arthritis Res. Ther. – 2007. – Vol.9. 26. Wu, D. Collagen I induction by high glucose levels is mediated by epidermal growth factor receptor and phosphoinositide 3-kinase/Akt signalling in mesangial cells / D. Wu, F. Peng, B. Zhang [et al.] // Diabetologia. – 2007. – Vol.50. – №9. – P.2008-2018. 27. Walters B. D., Stegemann J. P. Strategies for directing the structure and function of three-dimensional collagen biomaterials across length scales. Acta Biomater. 2014;10(4):1488-1501.